В клетке существуют четыре основных процесса, обеспечивающих высвобождение энергии из химических связей при окислении веществ и ее запасание:
1. Гликолиз (2 этап биологического окисления) – окисление молекулы глюкозы до двух молекул пировиноградной кислоты, при этом образуется 2 молекулы АТФ и НАДН . Далее пировиноградная кислота в аэробных условиях превращается в ацетил-SКоА, в анаэробных условиях – в молочную кислоту.
2. β-Окисление жирных кислот (2 этап биологического окисления) – окисление жирных кислот до ацетил-SКоА, здесь образуются молекулы НАДН и ФАДН 2 . Молекулы АТФ "в чистом виде" не появляются.
3. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК , 3 этап биологического окисления) – окисление ацетильной группы (в составе ацетил-SКоА) или иных кетокислот до углекислого газа. Реакции полного цикла сопровождаются образованием 1 молекулы ГТФ (что эквивалентно одной АТФ), 3 молекул НАДН и 1 молекулы ФАДН 2 .
4. Окислительное фосфорилирование (3 этап биологического окисления) – окисляются НАДН и ФАДН 2 , полученные в реакциях катаболизма глюкозы, аминокислот и жирных кислот. При этом ферменты дыхательной цепи на внутренней мембране митохондрий обеспечивают образование большей части клеточного АТФ .
В клетке постоянно происходит использование всех нуклеозидтри фосфатов (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ, ТТФ) как донора энергии. При этом АТФ является универсальным макроэргом, участвующим практически во всех сторонах метаболизма и деятельности клетки. И именно за счет АТФ обеспечивается фосфорилирование нуклеотидов ГМФ и ГДФ , ЦДФ, УМФ и УДФ , ТМФ и ТДФ до нуклеозидтри фосфатов.
1. Основным способом получения АТФ в клетке является окислительное фосфорилирование , протекающее в структурах внутренней мембраны митохондрий. При этом энергия атомов водорода молекул НАДН и ФАДН 2 , образованных в гликолизе и ЦТК, при окислении жирных кислот и аминокислот, преобразуется в энергию связей АТФ.
2. Однако также есть другой способ фосфорилирования АДФ до АТФ – субстратное фосфорилирование. Этот способ связан с передачей макроэргического фосфата или энергии макроэргической связи какого-либо вещества (субстрата) на АДФ. К таким веществам относятся метаболиты гликолиза (1,3-дифосфоглицериновая кислота , фосфоенолпируват ), цикла трикарбоновых кислот (сукцинил-SКоА ) и резервный макроэрг креатинфосфат . Энергия гидролиза их макроэргической связи выше, чем 7,3 ккал/моль в АТФ, и роль указанных веществ сводится к использованию этой энергии для фосфорилирования молекулы АДФ до АТФ.
Макроэргические соединения классифицируются по типу связи , несущей дополнительную энергию:
1. Фосфоангидридная связь. Такую связь имеют все нуклеотиды: нуклеозидтрифосфаты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ, ТТФ) и нуклеозиддифосфаты (АДФ, ГДФ, ЦДФ, УДФ, ТДФ).
Основным способом получения АТФ в клетке является окислительное фосфорилирование , протекающее в структурах внутренней мембраны митохондрий. При этом энергия атомов водорода молекул НАДН и ФАДН 2 , образованных в гликолизе, ЦТК, окислении жирных кислот,в ходе окислительно-восстановительных процессов преобразуется в энергию связей АТФ.
Однако также есть другой способ фосфорилирования АДФ до АТФ – субстратное фосфорилирование . Этот способ связан спередачей энергии макроэргической связи какого-либо вещества (субстрата) на АДФ. К таким веществам относятся:
метаболиты гликолиза (1,3-дифосфоглицерат ,фосфоенолпируват ),
метаболиты цикла трикарбоновых кислот (сукцинил-КоА ) и
креатинфосфат .
Пируват окисляется до ацетил-КоА.
Пировиноградная кислота (ПК, пируват) является продуктом окисления глюкозы и некоторых аминокислот. Ее судьба различна в зависимости от доступности кислорода в клетке. Ванаэробных условиях она восстанавливается домолочной кислоты . Ваэробных условиях пируват симпортом с ионами Н + , движущимися по протонному градиенту, проникает в митохондрии. Здесь происходит его превращение в ацетил-коэнзим А (ацетил-КоА ) с помощьюпируватдегидрогеназного мульферментного комплекса.
Пируватдегидрогеназный мульферментный комплекс расположен в матриксе митохондрий эукариотов. Состоит у человека из96 субъединиц , организовавнных в три функциональных белка. Гигантское образование, имеет50 нм в диаметре, что впять раз!!! больше, чемрибосома .
Процесс проходит пять последовательных реакций, в которых принмает участие 5 коферментов:
Пируватдегидрогеназа (Е 1 , ПК-дегидрогеназа), коферментом служиттиаминдифосфат (ТДФ), катализирует 1-ю реакцию.
Дигидролипоил трансацетилаза (в русскоязычной литературе встречаются названия -дигидролипоат-ацетилтрансфераза илипоамид редуктаза трансацетилаза (Е 2), кофермент -липоевая кислота , катализирует 2-ю и 3-ю реакции.
Дигидролипоил дегидрогеназа (дигидролипоат-дегидрогеназа) (Е 3), кофермент –ФАД , катализирует 4-ю и 5-ю реакции.
Помимо указанных коферментов, которые прочно связаны с соответствующими ферментами, в работе комплекса принимают участие коэнзим А иНАД .
Суть первых трех реакций сводится к декарбоксилированию пирувата (катализируется пируватдегидрогеназой, Е 1), окислению пирувата до ацетила и переносу ацетила на коэнзим А (катализируетсядигидролипоил трансацетилазой , Е 2).
Оставшиеся 2 реакции необходимы для окисления дигидролипоата обратно в липоат с образованием ФАДН 2 и восстановления НАДН (катализируютсядигидролипоил дегидрогеназой , Е 3).
Регулируемым ферментом ПВК-дегидрогеназного комплекса является первый фермент – пируватдегидрогеназа (Е 1). Этому служат два вспомогательных фермента –киназа ифосфатаза, обеспечивая еефосфорилирования идефосфорилирования .
Киназа активируется при избытке конечного продукта биологического окисленияАТФ и продуктов ПВК-дегидрогеназного комплекса –НАДН иацетил-КоА . Активная киназа фосфорилирует пируватдегидрогеназу и инактивирует ее.
Фермент фосфатаза , активируясь ионамикальция или гормономинсулином , дефосфорилирует и активирует пируватдегидрогеназу.
Последующие этапы переваривания нерасщеплённого или частично расщеплённого крахмала, а также других углеводов пищи происходит в тонком кишечнике в разных его отделах под действием гадролитических ферментов - гликозидаз.
Панкреатическая α-амилаза
В двенадцатиперстной кишке рН среды желудочного содержимого нейтрализуется, так как секрет поджелудочной железы имеет рН 7,5-8,0 и содержит бикарбонаты (НСО 3 -). С секретом поджелудочной железы в кишечник поступает панкреатическая α-амилаза. Этот фермент гидролизует α-1,4-гликозидные связи в крахмале и декстринах.
Продукты переваривания крахмала на этом этапе - дисахарид мальтоза, содержащая 2 остатка глюкозы, связанные α-1,4-связью. Из тех остатков глюкозы, которые в молекуле крахмала находятся в местах разветвления и соединены α-1,6-гликозидной связью, образуется дисахарид изомальтоза. Кроме того, образуются олигосахариды, содержащие 3-8 остатков глюкозы, связанные α-1,4- и α-1,6-связями.
α-Амилаза поджелудочной железы, так же, как α-амилаза слюны, действует как эндогликозидаза. Панкреатическая α-амилаза не расщепляет α-1,6-гликозидные связи в крахмале. Этот фермент также не гидролизует (3-1,4-гликозидные связи, которыми соединены остатки глюкозы в молекуле целлюлозы. Целлюлоза, таким образом, проходит через кишечник неизменённой. Тем не менее непереваренная целлюлоза выполняет важную функцию балластного вещества, придавая пище дополнительный объём и положительно влияя на процесс переваривания. Кроме того, в толстом кишечнике целлюлоза может подвергаться действию бактериальных ферментов и частично расщепляться с образованием спиртов, органических кислот и СО 2 . Продукты бактериального расщепления целлюлозы важны как стимуляторы перистальтики кишечника.
Мальтоза, изомальтоза и триозосахариды, образующиеся в верхних отделах кишечника из крахмала, - промежуточные продукты. Дальнейшее их переваривание происходит под действием специфических ферментов в тонком кишечнике. Дисахариды пищи сахароза и лактоза также гидролизуются специфическими дисахаридазами в тонком кишечнике.
Особенность переваривания углеводов в тонком кишечнике заключается в том, что активность специфических олиго- и дисахаридаз в просвете кишечника низкая. Но ферменты активно действуют на поверхности эпителиальных клеток кишечника.
Тонкий кишечник изнутри имеет форму пальцеобразных выростов - ворсинок, покрытых эпителиальными клетками. Эпителиальные клетки, в свою очередь, покрыты микроворсинками, обращёнными в просвет кишечника. Эти клетки вместе с ворсинками образуют щёточную каёмку, благодаря которой увеличивается поверхность контакта гидролитических ферментов и их субстратов в содержимом кишечника. На 1 мм 2 поверхности тонкой кишки у человека приходится 80-140 млн ворсинок.
Ферменты, расщепляющие гликозидные связи в дисахаридах (дисахаридазы), образуют ферментативные комплексы, локализованные на наружной поверхности цитоплазматической мембраны энтероцитов.
Сахаразо-изомальтазный комплекс
Этот ферментативный комплекс состоит из двух полипептидных цепей и имеет доменное строение. Сахаразо-изомальтазный комплекс прикрепляется к мембране микроворсинок кишечника с помощью гидрофобного (трансмембранного) домена, образованного N-концевой частью полипептида. Каталитический центр выступает в просвет кишечника.
Сахаразо-изомальтазный комплекс. 1 - сахараза; 2 - изомальтаза;
3 - связывающий домен; 4 - трансмембранный домен; 5 - цитоплазматический домен.
Связь этого пищеварительного фермента с мембраной способствует эффективному поглощению продуктов гидролиза клеткой.
Сахаразо-изомальтазный комплекс гидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя α-1,2- и α-1,6-гликозидные связи. Кроме того, оба ферментных домена имеют мальтазную и мальтотриазную активности, гидролизуя α-1,4-гликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала). На долю сахаразо-изомальтазного комплекса приходится 80% от всей мальтазной активности кишечника. Но несмотря на присущую ему высокую мальтазную активность, этот ферментативный комплекс назван в соответствии с основной специфичностью. К тому же сахаразная субъединица - единственный фермент в кишечнике, гадролизующий сахарозу. Изомальтазная субъединица с большей скоростью гидролизует гликозидные связи в изомальтозе, чем в мальтозе и мальтотриозе.
Действие сахаразо-изомальтазного комплекса на мальтозу и мальтотриозу.
Действие сахаразо-изомальтазного комплекса на изомальтозу и олигосахарид.
В тощей кишке содержание сахаразо-изомальтазного ферментативного комплекса достаточно высокое, но оно снижается в проксимальной и дистальной частях кишечника.
Гликоамилазный комплекс
Этот ферментативный комплекс катализирует гидролиз α-1,4-связи между глюкозными остатками в олигосахаридах, действуя с восстанавливающего конца. По механизму действия этот фермент относят к экзогликозидазам. Комплекс расщепляет также связи в мальтозе, действуя как мальтаза. В гликоамилазный комплекс входят две разные каталитические субъединицы, имекдцие небольшие различия в субстратной специфичности. Гликоамилазная активность комплекса наибольшая в нижних отделах тонкого кишечника.
β-Гликозидазный комплекс (лактаза)
Лактаза расщепляет
β-1,4-гликозидные связи между галактозой
и глюкозой в лактозе.
Этот ферментативный комплекс по химической природе является гликопротеином. Лактоза, как и другие гликозидазные комплексы, связана с щёточной каемкой и распределена неравномерно по всему тонкому кишечнику. Активность лактазы колеблется в зависимости от возраста. Так, активность лактазы у плода особенно повышена в поздние сроки беременности и сохраняется на высоком уровне до 5-7-летнего возраста. Затем активность фермента снижается, составляя у взрослых 10% от уровня активности, характерного для детей.
Трегалаза - также гликозидазный комплекс, гидролизующий связи между мономерами в трегалозе - дисахариде, содержащемся в грибах. Трегалоза состоит из двух глюкозных остатков, связанных гликозидной связью между первыми аномерными атомами углерода.
Совместное действие
всех перечисленных ферментов завершает
переваривание пищевых олиго- и
полисахаридов с образованием моносахаридов,
основной из которых - глюкоза. Кроме
глюкозы, из углеводов пищи также
образуются фруктоза и галактоза, в
меньшем количестве - манноза, ксилоза,
арабиноза.
МЕХАНИЗМ ТРАНСМЕМБРАННОГО ПЕРЕНОСА ГЛЮКОЗЫ И ДРУГИХ МОНОСАХАРИДОВ В КЛЕТКИ
Моносахариды, образовавшиеся в результате переваривания, всасываются эпителиальными клетками кишечника с помощью специальных механизмов транспорта через мембраны этих клеток.
Всасывание моносахаридов в кишечнике
Транспорт моносахаридов в клетки слизистой оболочки кишечника может осуществляться разными способами: путём облегчённой диффузии по градиенту концентрации и активного транспорта по механизму симпорта за счет градиента концентрации ионов Na + . Na + поступает в клетку по градиенту концентрации, и одновременно глюкоза транспортируется против градиента концентрации (вторично-активный транспорт). Следовательно, чем больше градиент Na + , тем больше поступление глюкозы в энтероциты. Если концентрация Na + во внеклеточной жидкости уменьшается, транспорт глюкозы снижается. Градиент концентрации Na + , являющийся движущей силой активного симпорта, создаётся работой Nа + , К + -АТФ-азы, которая работает как насос, откачивая из клетки Na + в обмен на К + . В отличие от глюкозы, фруктоза транспортируется системой, не зависящей от градиента натрия.
Перенос в клетки слизистой оболочки кишечника по механизму вторично-активного транспорта характерен также для галактозы.
При разной концентрации глюкозы в просвете кишечника "работают" различные механизмы транспорта. Благодаря активному транспорту эпителиальные клетки кишечника могут поглощать глюкозу при её очень низкой концентрации в просвете кишечника. Если же концентрация глюкозы в просвете кишечника велика, то она может транспортироваться в клетку путём облегчённой диффузии. Таким же способом может всасываться и фруктоза. Следует отметить, что скорость всасывания глюкозы и галактозы гораздо выше, чем других моносахаридов.
После всасывания моносахариды (главным образом, глюкоза) покидают клетки слизистой оболочки кишечника через мембрану с помощью облегчённой диффузии в кровеносную систему.
Изучались изменения креатинфосфорной кислоты после убоя животного. Ход распада креатинфосфата после прекращения жизни животного можно наблюдать по кривой, представленной на рис. 24.
Полученные данные свидетельствуют о снижении количества фосфора креатинфосфорной кислоты приблизительно через 7 ч после убоя до 12% от первоначального уровня. Следовательно, большая часть креатинфосфата распадается еще до того момента, когда наблюдаются первые физически обнаруживаемые признаки окоченения. К этому моменту содержание креатинфосфата в мышцах не превышает 5% общего кислоторастворимого фосфора. Отсюда вывод: креатинфосфорная кислота, принимая участие в гликолитическом цикле, действует только как средство происходящего при этом ресинтеза АТФ и не может играть какой-либо другой роли в изменениях, связанных с послеубойным окоченением мышц.
Энгельгардтом и Любимовой были открыты ферментативные свойства миозина, вызывающего расщепление АТФ. По данным одного из авторов, имеет место следующий механизм этого процесса: при ферментативном распаде АТФ соединяется с миозином, в результате чего отщепляется третья частица фосфорной кислоты, а АДФ отделяется от миозина. Свободный миозин соединяется с новой молекулой АТФ или с актином.
Кроме того, указанные авторы установили, что АТФ в свою очередь влияет на механические свойства нитей миозина, значительно увеличивая их растяжимость. В этом отношении АТФ превышает по силе действия другие органические эфиры, содержащие пирофосфатные связи. Эти работы позволили по-новому подойти к рассмотрению вопросов о причинах послеубойного окоченения.
Эрдош показал, что процессы распада АТФ и увеличения степени жесткости мускулов кролика при развитии послеубойного окоченения протекают параллельно.
Принимая во внимание значение АТФ в процессах гликолиза при сокращении мускулов и в изменении механических свойств миозиновых нитей, Эрдош и Сент-Дьердьи пришли к выводу о-зависимости окоченения мускулов от недостатка АТФ. Аналогичные результаты другие авторы получили для мускулов различных видов животных: кроликов, крупного рогатого скота, лошадей, а также рыб.
Известно, что АТФ непрерывно синтезируется в процессе гликолиза в количестве 1,5 моля на каждый моль образующейся молочной кислоты. Однако этот синтез в той или другой степени уравновешивается расщеплением АТФ миозином. Поэтому пока имеются неизрасходованные резервы гликогена, не может произойти полного распада АТФ, и мускул не переходит в состояние окоченения.
Ниже показана взаимосвязь между растяжимостью мускула и содержанием АТФ по данным Марша. Наступление окоченения здесь выражается в единицах уменьшения растяжимости мускула (1/L) в % от максимального.
На рис. 25 показано, что изменения растяжимости мускулов зависят не только от концентрации АТФ, но и от наличия резервов гликогена в мышечной ткани. В группе животных с высокими запасами гликогена, где распад АТФ задерживается из-за большей продолжительности гликолитического цикла, изменения растяжимости протекают в более поздние сроки и при более низком содержании АТФ.
Бейт-Смит и Бендолл обнаружили начало быстрой фазы окоченения при 78-85% начального содержания АТФ в мускулах кролика, имеющих конечную величину pH 6,6, и окончание, когда ее количество достигает 20% первоначального уровня. Однако в мускулах, имеющих конечную величину pH 5,8, критический уровень концентрации АТФ в начале быстрой фазы составляет только 30% ее первоначального содержания.
Небольшие изменения концентрации АТФ в конце процесса гликолиза оказывают решающее влияние на растяжимость мускула и конечное падение скорости превращения АТФ соответствует в каждом отдельном случае наступлению окоченения. Это положение иллюстрируется кривыми рис. 25, построенными по данным Лоури, а также Бейт-Смита и Бендолла. Следовательно, окоченение должно зависеть не только от определенного уровня содержания АТФ, но и от скорости его снижения, связанной с ослаблением ресинтеза и зависящей от наличия резервов гликогена.
Оказалось также возможным определить коэффициенты Q10 для изменений величины растяжения и содержания АТФ и креатинфосфата в мускулах кролика в процессе его окоченения. Эти коэффициенты приведены в табл. 11.
Точное совпадение коэффициентов Q10 для процессов распада АТФ и изменения растяжимости мускулов является дополнительным доказательством наличия тесной взаимосвязи между ними.
На мясе крупного рогатого скота динамика легкогидрируемого P АТФ впервые прослежена в 1951 г. Представленные на рис. 26 экспериментальные данные об изменениях легкогидролизуемого фосфора мяса крупного рогатого скота говорят о том, что количество АТФ в парном мясе составляет в среднем 159,78 мг % (19,69 мг % легкогидролизуемого Р). В результате быстропроисходящего распада содержание легкогидролизуемого P к 12-му часу снижается до 9,1% первоначальной величины, т. е. за этот период времени разлагается свыше 90% АТФ, содержавшейся в парном мясе.
2АДФ → АТФ + АМФ.
Выход АТФ при аэробном гликолизе
На образование фруктозо-1,6-бисфосфата из одной молекулы глюкозы требуется 2 молекулы АТФ (реакции 1 и 3 на рис. 7-33). Реакции, связанные с синтезом АТФ, происходят после распада глюкозы на 2 молекулы фосфотриозы, т.е. на втором этапе гликолиза. На этом этапе происходят 2 реакции субстратного фосфорилирования и синтезируются 2 молекулы АТФ (реакции 7 и 10). Кроме того, одна молекула глицеральдегид-3-фосфата дегидрируется (реакция 6), a NADH передаёт водород в митохондриальную ЦПЭ, где синтезируется 3 молекулы АТФ путём окислительного фосфорилирования. В данном случае количество АТФ (3 или 2) зависит от типа челночной системы. Следовательно, окисление до пирувата одной молекулы глицеральдегид-3-фосфата сопряжено с синтезом 5 молекул АТФ. Учитывая, что из глюкозы образуются 2 молекулы фосфотриозы, полученную величину нужно умножить на 2 и затем вычесть 2 молекулы АТФ, затраченные на первом этапе. Таким образом, выход АТФ при аэробном гликолизе составляет (5×2) - 2 = 8 АТФ.
В результате гликолиза образуется пируват, который далее окисляется до СО 2 и Н 2 О в ОПК, описанном в разделе 6. Теперь можно оценить энергетическую эффективность гликолиза и ОПК, которые вместе составляют процесс аэробного распада глюкозы до конечных продуктов (табл. 7-4).
Таким образом, выход АТФ при окислении 1 моль глюкозы до СО 2 и Н 2 О составляет 38 моль АТФ.
В процессе аэробного распада глюкозы происходят 6 реакций дегидрирования. Одна из них протекает в гликолизе и 5 в ОПК (см. раздел 6). Субстраты для специфических NAD-зависимых дегидрогеназ: глицеральдегид-3-фосфат, жируват, изоцитрат, α-кетоглутарат, малат. Одна реакция дегидрирования в цитратном цикле под
Рис. 7-38. Глицерофосфатная челночная система. 1 - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа; 2 - глицерол-3-фосфатдегидрогеназа (цитозольный фермент, назван по обратной реакции); 3 - глицерол-3-фосфатдегидрогеназа (митохондриальныи флавиновый фермент).
Рис. 7-39. Малат-аспартатная челночная система. 1,2 - окислительно-восстановительные реакции, обеспечивающие транспорт водорода из цитозоля в митохондрии на ЦПЭ; 3,4 - транслоказы, обеспечивающие транспорт а-кетоглутарата, аспартата и глутамата и через мембрану митохондрий.
Таблица 7-4. Этапы аэробного распада глюкозы
действием сукцинатдегидрогеназы происходит с участием кофермента FAD. Общее количество АТФ, синтезированное путём окислительного фофорилирования, составляет 17 моль АТФ на 1 моль глицеральдегидфосфата. К этому необходимо прибавить 3 моль АТФ, синтезированных путём субстратного фосфорилирования (две реакции в гликолизе и одна в цитратном цикле).
Учитывая, что глюкоза распадается на 2 фос-фотриозы и что стехиометрический коэффициент дальнейших превращений равен 2, полученную величину надо умножить на 2, а из результата вычесть 2 моль АТФ, использованные на первом этапе гликолиза.
В. Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз)
Анаэробным гликолизом называют процесс расщепления глюкозы с образованием в качестве конечного продукта лактата. Этот процесс протекает без использования кислорода и поэтому не зависит от работы митохондриальной дыхательной цепи. АТФ образуется за счёт реакций субстратного фосфорилирования. Суммарное уравнение процесса:
С 6 Н 12 0 6 + 2 Н 3 Р0 4 + 2 АДФ = 2 С 3 Н 6 О 3 + 2 АТФ + 2 Н 2 O.
1. Реакции анаэробного гликолиза
При анаэробном гликолизе (рис. 7-40) в цитозоле протекают все 10 реакций, идентичных аэробному гликолизу. Лишь 11-я реакция, где происходит восстановление пирувата цитозольным NADH, является специфической для анаэробного гликолиза (рис. 7-41). Восстановление пирувата в лактат катализирует лактатдегидро-геназа (реакция обратимая, и фермент назван по обратной реакции). С помощью этой реакции обеспечивается регенерация NAD + из NADH без участия митохондриальной дыхательной цепи в ситуациях, связанных с недостаточным снабжением клеток кислородом. Роль акцептора водорода от NADH (подобно кислороду в дыхательной цепи) выполняет пируват. Таким образом, значение реакции восстановления пирувата заключается не в образовании лактата, а в том, что данная цитозольная реакция обеспечивает регенерацию NAD + . К тому же лактат не является конечным продуктом метаболизма, удаляемым из организма. Это вещество выводится в кровь и утилизируется, превращаясь в печени в глюкозу, или при доступности кислорода превращается в пируват, который вступает в общий путь катаболизма, окисляясь до СО 2 и Н 2 О. Строение лактатдегидрогеназы, механизм действия и значение определения активности этого фермента для диагностики заболеваний описывались ранее в разделе 2.
